Et team af forskere, med Gerlich-laboratoriet på IMBA i spidsen, har afsløret, hvordan celler fjerner uønskede komponenter fra kernen efter mitose. Resultaterne, offentliggjort i tidsskriftet Nature, stammer fra et frugtbart samarbejde mellem Gerlich-laboratoriet og den tidligere IMBA-postdoc Sara Cuylen-Häring, som for nylig etablerede sin egen gruppe på EMBL.
Organisering af celler i specifikke rum er afgørende for deres funktion. For eksempel, ved at adskille kernen fra cytoplasmaet, forhindrer den nukleare kappe for tidlig translation af umodne RNA'er. Under mitose skilles kernekappen imidlertid ad, hvilket tillader store cytoplasmatiske komponenter såsom ribosomer at blande sig med nukleart materiale. Når den nukleare kappe samles igen efter mitose, skal disse cytoplasmatiske komponenter igen fjernes. "Nuklearkappen kan bidrage til dette ved aktivt at importere eller eksportere substrater op til en vis størrelse, men det var ikke klart, hvad der sker med meget store cytoplasmatiske komponenter," siger Mina Petrovic, ph.d.-studerende i Gerlich-laboratoriet og medførsteforfatter af undersøgelse.
Forskerholdet fra IMBA og EMBL har nu vist, at store komponenter såsom ribosomer faktisk fjernes fra den dannede kerne, før atomhylsteret samles igen. Denne udelukkelsesproces kræver proteinet Ki-67, som var fokus i en tidligere publikation i Nature af Sara Cuylen-Häring, den anden fælles førsteforfatter til denne undersøgelse, da hun var postdoc i Gerlich-laboratoriet i 2016. Dr. Cuylen- Häring forklarer: "Vi har tidligere vist, at Ki-67 var ansvarlig for at holde kromosomerne adskilt i tidlige stadier af mitose ved at fungere som et overfladeaktivt stof. Bemærkelsesværdigt har vi nu fundet ud af, at det ændrer sine egenskaber i slutningen af mitosen og udfører den modsatte funktion, nemlig klyngedannelse af kromosomer. Ved at samles til en tæt klynge ved slutningen af celledeling, er kromosomer i stand til at udelukke store cytoplasmatiske komponenter, før kernekappen reformeres."
Dette vigtige arbejde viser, hvordan et enkelt protein dynamisk kan ændre cellulære komponenters materialeegenskaber for at regulere kompartmentalisering af nøgleprocesser i cellen.